Pages Menu
TwitterRssFacebook
 

Categories Menu
Sposoby na depilację - depilacja laserowa nóg i okolic bikini Warszawa.
Obecnie depilacja czy golenie nóg oraz pach jest powszechne wśród kobiet. W sezonie letnim baczną uwagę zwracamy na wydepilowane, gładkie nogi i
Mezoterapia igłowa i bezigłowa Kraków - opinie . Różne zabiegi medycyny estetycznej
W dzisiejszych czasach, bardzo dużą popularnością cieszą się zabiegi medycyny estetycznej. Coraz częściej są one wprowadzane do oferty
Scrubbing, peeling czy złuszczanie enzymatyczna?
Złuszczanie jest bardzo skutecznym procesem usuwania martwego naskórka, który korzystnie wpływa na piękno Twojej skóry, zarówno jeśli chodzi o twarz jak i całe ciało. Pomaga
Trudne sytuacje w życiu codziennym.
Henna rzęs czy warto?
Nasze codzienne rytuały, zabierają wiele cennego czasu. Poranne przygotowania są bardzo ważnym etapem dnia. Potrafią wprowadzić nas w dobry nastrój. Pobudzić
Makijaż permanentny Toruń opinie. Skuteczny sposób, aby podkreślić urodę - najlepsza metoda makijażu permanentnego brwi
Przed podjęciem wyboru o wykonaniu makijażu trwałego, warto dowiedzieć się jaka będzie najlepsza
Depilacja laserowa Oława - skuteczność
Depilacja jest to jedna z metod usuwania zbędnego owłosienia. Jest to metoda niezwykle skuteczna i długotrwała. Pozwala na pozbycie się włosków wraz z cebulkami. Dzięki temu możemy
Solarium natryskowe Wejherowo. Nowoczesne usługi kosmetyczne
W porze letniej wszyscy lubią korzystać ze słońca, zarówno po to by wypocząć, ale i po to by się pięknie opalić. Dzięki temu także wczesną jesienią każdy może

Posted by on Paź 30, 2020 in Uroda |

Aminokwasy siarkowe w keratynach paznokci

Aminokwasy siarkowe w keratynach paznokci

Metionina (Met) i Cysteina (Cys) to aminokwasy występujące w płytce paznokcia zawierające siarkę, wchodzą w strukturę także innych białek. Aminokwasy siarkowe pełnią istotną rolę w organizmie człowieka. To właśnie one w głównej mierze chronią komórki przed wolnymi rodnikami i stresem oksydacyjnym oraz są odpowiedzialne za usztywnienie helis białkowych.

 

Met jest jednym z dziewięciu niezbędnych aminokwasów w organizmie człowieka, który musi być dostarczany wraz z pożywieniem. W budowie cząsteczki Met występuje wiązanie –S–C–, stąd brak zdolności tworzenia mostków disiarczkowych. Występująca naturalnie głównie w konfiguracji L, Met bierze udział w reakcjach metylacji, jest niezbędna do prawidłowego wzrostu i naprawy uszkodzonych tkanek. Dodatkowo wpływa na elastyczność skóry, wzmacnia włosy i paznokcie. Jest aminokwasem inicjującym syntezę białek u eukariantów. Chelatuje metale ciężkie takie jak ołów, rtęć i cynk oraz ułatwia ich wydalanie. Działa jako środek lipotropowy, dzięki czemu zapobiega nadmiernemu gromadzeniu się tłuszczu w wątrobie. W największej ilości występuje w białku jaj i kazeinie mlekowej.
Cysteina (Cys) jest aminokwasem tiolowym, endogennym powstającym jako produkt katabolizmu białek w reakcji transsulfuracji na drodze przekształcenia Metioniny do homocysteiny (Hcy) i dalej do Cysteiny. Cząsteczka Cys. ma zdolność tworzenia wiązań disiarczkowych, ponieważ posiada w swej budowie grupę tiolową (-SH). Formę utlenioną stanowi cystyna ((Cys)2). Grupa tiolowa Cys może ulegać reakcjom redoks, dzięki czemu wykazuje właściwości przeciwutleniające. Jest także nukleofilem dlatego bierze udział w reakcjach addycji i substytucji.

 

Cys odgrywa istotną rolę w syntezie białek i różnych procesach metabolicznych. Posiada zdolność do wiązania metali ciężkich, pełni ważną funkcję w odtruwaniu organizmu z toksyn takich jak alkohol i dym papierosowy. Organizm produkuje Cys w procesie transsulfuracji z cząsteczki Hcy powstającej w wyniku metylacji Met. Suplementacja tego aminokwasu może być konieczna u niemowląt, osób starszych i cierpiących na choroby związane z zaburzeniem wchłaniania tego związku. Niezbędna do wytwarzania tauryny i glutationu, który jest przeciwutleniaczem odgrywającym kluczową rolę w metabolizmie koenzymu a, heparyny i biotyny. Jej obecność została potwierdzona we włosach, paznokciach i skórze. Pełni ważną rolę podczas produkcji kolagenu i keratyny, odpowiadając za ich wytrzymałość i elastyczność.
Keratyna jest białkiem heterogenicznym o zwartej strukturze, posiadającym trójwymiarową budowę (α-helisy, β-harmonijki lub losową). W swej strukturze posiada około 60% hydrofobowych i 40% hydrofilowych grup chemicznych. Wykazuje bardzo dużą odporność mechaniczną i chemiczną. Nie jest rozpuszczalna w wodzie mimo tego, że jest higroskopijna, nie ulega działaniu enzymów proteolitycznych takich jak: pepsyna, trypsyna, czy papaina. Charakteryzuje się wysoką stabilnością dzięki występowaniu wiązań międzycząsteczkowych pomiędzy kwasami aminowymi. Z tego powodu na charakterystyczne właściwości tego białka wpływa duża ilość mostków disiarczkowych występujących w jej strukturze. Keratyna w swym składzie zawiera dużą ilość: glicyny, waliny, seryny, niewielkie ilości tryptofanu, lizyny i Met. Jednak największą zawartość, od 7 do 12 %, stanowi Cys w formie siarczków lub disiarczków, która odpowiada za tworzenie wiązań kowalencyjnych w strukturze białka. Wybrana grupa karboksylowa (Cys)2 tworzy wiązanie peptydowe jednego łańcucha, natomiast grupa aminowa i karboksylowa, wchodzą w skład drugiego łańcucha polipeptydowego. Poszczególne łańcuchy polipeptydowe, układają się w skomplikowane, wielopoziomowe układy, które ulegają wielokrotnemu zwinięciu. Im większa ilość wiązań –S–S– tym keratyna jest twardsza, sztywniejsza i mniej rozciągliwa.

 

Odporność keratyny na czynniki chemiczne i fizyczne sprawia, że jej rozkład jest utrudniony. Degradacji keratyny można dokonać za pomocą: kwasów, zasad, podwyższonej temperatury i promieniowania UV, gdyż w jej budowie obecne są fragmenty, które absorbują to promieniowanie.
Pod wpływem kwasów i zasad zostają zerwane wiązania peptydowe i disiarczkowe. Hydrolizę kwasową przeprowadza się używając głównie kwasów mineralnych, często w podwyższonej temperaturze. Roztwór po hydrolizie zawiera wolne aminokwasy.
W celu zachowania sekwencji aminokwasów, podczas degradacji keratyny stosuje się szereg reduktorów, które są zdolne do rozerwania wiązań disiarczkowych (Cys)2. Zaliczamy do nich takie związki jak: mocznik, tiomocznik, merkaptoetanol, czy ditiotreitol (DTT).

 

Pierwsze oznaki degradacji keratyny są zauważalne już po 30 sekundach od rozpoczęcia ogrzewania w temperaturze 185 °C. Proces przeprowadzany jest w roztworze wodnym. W jego wyniku powstają oligopolimery, peptydy i aminokwasy. Wszystkie aminokwasy to substancje krystaliczne o wysokich temperaturach topnienia, które są wwiększości przypadków temperaturami rozkładu tych związków. Najczęściej temperatury te wynoszą ponad 200 °C, a w przypadku niektórych aminokwasów dochodzą nawet do 300 °C.
W ostatnich latach rozpowszechniono metodę biodegradacji keratyn. Jest to proces wieloetapowy, wymagający odpowiedniego pH, flory bakteryjnej i dostępu tlenu. Enzymy proteolityczne są produkowane głównie przez bakterie z rodzaju Bacillus. Keratynazy zsyntezowane przez ten szczep cechują się dużą specyficznością substratową zarówno w przypadku przydatków skóry takich jak, włosy i paznokcie, jak i w przypadku innych białek włókienkowych np. kolagenu i elastyny. Keratyna ulega całkowitej biodegradacji w wyniku enzymatycznej hydrolizy i utlenienia. Proces ten składa się z trzech etapów. Najpierw zachodzi redukcja siarki z mostków disiarczkowych, następnie dochodzi do proteolizy, a w ostatnim etapie przebiega deaminacja białek i utlenienie grupy tiolowej. Dodatkowo zauważono, że proces ten może być przeprowadzany przez niektóre gatunki grzybów (np. Aspergillus fumigatus).